Бялкі

Зьвесткі зь Вікіпэдыі — вольнай энцыкляпэдыі
Перайсьці да: навігацыі, пошуку
3D-структура бялку міяглабіну. Структура гэтага бялку была першай, якую выявілі пры дапамозе рэнтгенаўскай крышталяграфіі.

Бялкі́ (пратэі́ны, паліпэпці́ды) — складаныя высокамалекулярныя арганічныя рэчывы, якія складаюцца са злучаных у ланцужок пэптыднай сувязьзю амінакісьляў. Звычайна бялкі зьяўляюцца лінейнымі палімерамі — поліпэптыдамі, хоць часам маюць складаную структуру. Невялікія бялковыя малекулы, г. зн. алігамэры поліпэптыды, называюцца пэптыдамі. Пасьлядоўнасьць амінакісьляў у канкрэтным бялку вызначаецца адпаведным генам і зашыфравана генэтычным кодам. Хоць генэтычны код большасьці арганізмаў вызначае толькі 20 амінакісьляў, іхнае камбінаваньне дазваляе ствараць вялікую разнастайнасьць бялкоў з рознымі ўласьцівасьцямі. Акрамя таго, амінакісьлі ў складзе бялка часта падвяргаюцца посттрансьляцыйным мадыфікацыям, якія могуць узьнікаць і да таго, як бялок пачынае выконваць сваю функцыю, і падчас яго «работы» ў вузе. Часта ў жывых арганізмах некалькі малекулаў бялкоў ствараюць комплексы, напрыклад, фотасынтэтычны комплекс.

Бялкі маюць больш разнастайныя функцыі ў вузе, чым функцыі іншых біяпалімераў — поліцукрыдаў і нуклеінавых кісьляў. Гэтак, бялкі-фэрмэнты каталізуюць праходжаньне біяхімічных рэакцыяў і гуляюць важную ролю ў абмене рэчываў. Некаторыя бялкі выконваюць структурную або мэханічную функцыю, утвараючы цыташкілет, які зьяўляецца важным сродкам падтрыманьня формы вузаў. Таксама бялкі гуляюць важную ролю ў сыгнальных сыстэмах вузаў, вузавай адгезіі, імунным адказе й вузавым цыклі.

Яны зьяўляюцца важнай часткай харчаваньня жывёлаў і чалавека, паколькі гэтыя арганізмы няздольныя сынтэзаваць поўны набор амінакісьляў і павінны атрымліваць іхную частку зь бялковай ежай. У працэсе страваваньня фэрмэнты руйнуюць спажытыя бялкі, раскладваючы іх да ўзроўню амінакісьляў, якія выкарыстоўваюцца пры біясынтэзу бялкоў арганізма ці падвяргаюцца далейшаму распаду для атрыманьня энэргіі.

Бялкі былі ўпершыню апісаны швэдзкім хімікам Енсам Якабам Бэрцэліюсам у 1838 годзе, які даў ім назву пратэіны (ад грэц. πρώτα — «першараднай важнасьці»). Аднак, іхная цэнтральная роля ў жыцьцядзейнасьці ўсіх жывых арганізмаў была выяўлена толькі ў 1926 годзе, калі Джэймз Самнэр паказаў, што фэрмэнт урэазы таксама зьяўляецца бялком[1].

Гісторыя вывучэньня[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Бялкі былі выдзелены ў асобную клясу біялягічных малекулаў у XVIII стагодзьдзі ў выніку працы францускага хіміка Антуана дэ Фуркруа і іншых навукоўцаў, у якіх была адзначана ўласьцівасьць бялкоў каагуляваць (дэнатураваць) пад узьдзеяньнем награваньня або ўзаемадзеяньня з кісьлямі. У той час былі дасьледаваны такія бялкі, як то альбумін («яечны бялок»), фібрын (бялок з крыві) і глютэн са збожжа пшаніцы.

Антуан Франсуа дэ Фуркруа, заснавальнік вывучэньня бялкоў

У пачатку XIX стагодзьдзя ўжо былі атрыманы некаторыя зьвесткі аб элемэнтарным складзе бялкоў, было вядома, што пры гідролізе бялкоў утвараюцца амінакісьлі. Некаторыя з гэтых амінакісьляў (напрыклад, гліцын і лейцын) ужо былі ахарактарызаваны. Нідэрляндзкі хімік Гэрыт Мульдэр на аснове аналізу хімічнага складу бялкоў прапанаваў гіпотэзу, што амаль усе бялкі маюць падобную эмпірычную формулу. У 1836 годзе Мульдэр прапанаваў першую мадэль хімічнай будовы бялкоў. Грунтуючыся на тэорыі радыкалаў, ён пасьля некалькіх удакладненьняў прыйшоў да высновы, што мінімальная структурная адзінка бялку валодае наступным складам: C40H62N10O12. Гэтую адзінку ён назваў «пратэінам» (Pr) (ад па-грэцку: πρώτειος; першасны), а тэорыю — «тэорыяй пратэіну»[2].

Сам тэрмін «пратэін» быў прапанаваны яшчэ швэдзкім хімікам Якабам Бэрцэліюсам[3]. Згодна з уяўленьнямі Мульдэра, кожны бялок складаецца зь некалькіх пратэінавых адзінак, серкі і фосфару. Напрыклад, ён прапанаваў запісваць формулу фібрына як 10PrSP. Мульдэр таксама дасьледаваў прадукты разбурэньня бялкоў — амінакісьлі і для адной зь іх (лейцын) з малой доляй памылкі вызначыў малекулярную масу — 131 дальтонаў. Па меры назапашваньня новых зьвестак пра бялкі тэорыя пратэіну стала падвяргацца крытыцы, але, нягледзячы на гэта, да канца 1850-х усё яшчэ лічылася агульнапрызнанай.

Да канца XIX стагодзьдзя было дасьледавана большасьць амінакісьляў, якія ўваходзяць у склад бялкоў. У канцы 1880-х гадоў расйескі навуковец Аляксандар Данілеўскі адзначыў існаваньне пэптыдных групаў (CO-NH) у малекуле бялку [4][5]. У 1894 годзе нямецкі фізыёлаг Альбрэхт Косэль вылучыў тэорыю, згодна зь якой менавіта амінакісьлі зьяўляюцца асноўнымі структурнымі элемэнтамі бялкоў[6]. У пачатку XX стагодзьдзя нямецкі хімік Эміль Фішэр экспэрымэнтальна даказаў, што бялкі складаюцца з амінакісьлямі астаткаў, злучаных пэптыднымі сувязямі. Ён жа ажыцьцявіў першы аналіз амінакісьлявай пасьлядоўнасьці бялку і патлумачыў зьяву пратэолізу.

Аднак цэнтральная роля бялкоў у арганізьме не была прызнана да 1926 году, калі амэрыканскі хімік Джэймз Самнэр (апасьля — ляўрэат Нобэлеўскай прэміі па хіміі) паказаў, што фэрмэнт урэазы зьяўляецца бялком [7].

Складанасьць выдзяленьня чыстых бялкоў абцяжарвала іхнае вывучэньне. Таму першыя дасьледаваньні праводзіліся з выкарыстаньнем тых поліпэптыдаў, якія лёгка маглі быць ачышчаны ў вялікай колькасьці, гэта значыць бялкоў крыві, курыных яек, розных таксінаў, а таксама стрававальных і мэтабалічных фэрмэнтаў, што выдзяляюцца пасьля забою жывёлы. У канцы 1950-х гадоў кампанія Armour Hot Dog Co. здолела ачысьціць кіляграм бычынай панкрэатычнай рыбануклеазы А, якая стала экспэрымэнтальным аб’ектам для шматлікіх дасьледаваньняў.

Ідэя аб тым, што другасная структура бялкоў — вынік утварэньня вадародных сувязяў паміж амінакісьлеавымі астаткамі, была выказана Ўільямам Астбэры ў 1933 годзе, але Лайнус Карл Полінг лічыцца першым навукоўцам, які здолеў пасьпяхова прадказаць другасную структуру бялкоў. Пазьней Ўолтэр Каўзман, абапіраючыся на працы Кая Ліндэрстрэм-Лянга, зрабіў значны ўнёсак у разуменьне законаў утварэньня трацічнай структуры бялкоў і ролі ў гэтым працэсе гідрафобных узаемадзеяньняў. У канцы 1940-х — пачатку 1950-х гадоў Фрэдэрык Сэнгер распрацаваў мэтад сэквэнаваньня бялкоў, з дапамогай якога ён да 1955 году вызначыў амінакісьлевую пасьлядоўнасьць двух ланцугоў інсуліну[8][9][10], прадэманстраваўшы, што бялкі ёсьць лінейнымі палімерамі амінакісьляў, а не разгалінаваныя (як у некаторых цукроў) ланцугі, калаіды або цыклолы.

Першыя прасторавыя структуры бялкоў, атрыманыя мэтадам дыфракцыі рэнтгенаўскіх прамянёў (рэнтгенаструктурнага аналізу) сталі вядомы ў канцы 1950-х — пачатку 1960-х гадох, а структуры, выяўленыя з дапамогай ядзернага магнітнага рэзанансу — у 1980-х гадох. У 2012 годзе Банк зьвестак аб бялках (анг. Protein Data Bank) утрымліваў каля 87 тысячаў структур бялкоў[11].

У XXI стагодзьдзі дасьледаваньне бялкоў перайшло на якасна новы ўзровень, калі дасьледуюцца ня толькі індывідуальныя ачышчаныя бялкі, але і адначасовае зьмяненьне колькасьці і посттрансьляцыйных мадыфікацыяў вялікай колькасьці бялкоў асобных вузаў, тканак або цэлых арганізмаў. Гэтая галіна біяхіміі называецца пратэёміка. З дапамогай мэтадаў біяінфарматыкі стала магчымым ня толькі апрацоўваць зьвесткі рэнтгенаструктурнага аналізу, але і прадказваць структуру бялку на падставе ягонай амінакісьлевай пасьлядоўнасьці. У цяперашні час крыёэлектронная мікраскапія буйных бялковых комплексаў і прадказаньне прасторавых структураў бялковых дамэнаў з дапамогай кампутарных праграмаў набліжаюцца да атамарнай дакладнасьці[12].

Крыніцы[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

  1. ^ Sumner, JB The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease. Preliminary Paper // J Biol Chem 69 (1926) С. 435-41.
  2. ^ Ю. А. Овчинников Биоорганическая химия — Москва: Просвещение, 1987. — С. 24—26.
  3. ^ Henry Leicester Berzelius, Jöns Jacob // Dictionary of Scientific Biography 2. — New York: Charles Scribner’s Sons, 1980. — С. 90—97. — ISBN 0-684-10114-9
  4. ^ Данилевский А.Я. Биолого-химические сообщения о белковых веществах (материалы для химической конституции и биогенеза их). — 1888. — Т. 1. — С. 289.
  5. ^ Цветков Л. А. § 38. Белки // Органическая химия. Учебник для 10 класса. — Просвещение, 1981. — С. 184—193. — 1 210 000 ас.
  6. ^ Белки // Химическая энциклопедия. — Москва: Советская энциклопедия, 1988.
  7. ^ N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen Evolution. — Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007. — С. 38. — ISBN 978-0-87969-684-9
  8. ^ Нобелеўская лекцыя Ф. Сенгера Праверана 2013-01-03 г.
  9. ^ Sanger F., Tuppy H. The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates. — 1951. — В. 4. — Т. 49. — С. 481—490.
  10. ^ Sanger F., Thompson E. O. The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. II. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates. — 1953. — В. 3. — Т. 53. — С. 366—374.
  11. ^ Protein Data Bank. Rutgers and UCSD. Праверана 2012-12-26 г.
  12. ^ Yahav T., Maimon T., Grossman E., Dahan I., Medalia O. Cryo-electron tomography: gaining insight into cellular processes by structural approaches. — 2011. — В. 5. — Т. 21. — С. 670—677.

Вонкавыя спасылкі[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Commons-logo.svg  Бялкісховішча мультымэдыйных матэрыялаў